جستجو در تالارهای گفتگو

[h=1] خودکشی سلولهای مغز با کوکائین [/h] » سرویس: علمي و فناوري - پژوهشي کد خبر: 94103018108 چهارشنبه ۳۰ دی ۱۳۹۴ - ۰۹:۰۷ محققان با انجام آزمایش بر روی موش‌ها شواهد جدید قابل توجهی را در حمایت از این ایده که دوزهای بالای کوکائین با تحریک فعالیت بیش از حد اتوفاژی، سلول‌های مغز را از بین می‌برند، ارائه کردند. به گزارش سرویس پژوهشی ایسنا، اتوفاژی یک فرآیند است که طی آن سلول‌ها به معنای واقعی کلمه محتویات سیتوپلاسمی خود را تجزیه می‌کنند. نتایج محققان علاوه بر این ارائه دهنده یک پادزهر به نام CGP3466B نیز بود. این پژوهش که در دانشگاه جانز هاپکینز انجام شد همچنین نشانه‌هایی از اتوفاژی در سلول‌های مغز موش‌هایی را یافت که مادران آنها در دوران بارداری کوکائین مصرف کرده بودند. دکتر سولومون اسنایدر گفت که این اطلاعات به ارائه یک بینش برای استفاده از یک ترکیب شناخته شده می‌پردازد که با این پروسه تداخل داشته و از بروز آسیب جلوگیری می‌کند. پس از اینکه در سال 1990 کشف شد که سلولهای مغزی با استفاده از گاز نیتریک اکسید به برقراری ارتباط می‌پردازند، اسنایدر و تیم تحقیقاتی وی چند دهه وقت صرف مطالعه تاثیرات آن کردند. در سال 2013، محققان دریافتند که نیتریک اکسید در مرگ سلولی ناشی از کوکائین از طریق تعاملات آن با آنزیم GAPDH نقش بسزایی دارد. این تیم تحقیقاتی سلول‌های عصبی مغز موش را برای بدست آوردن سرنخ مورد بررسی قرار دادند. اسنایدر می‌گوید سلول‌ها، مانند کل جانوران در اثر حرارت شدید ، سموم و ضربه‌های فیزیکی می‌میرند و همچنین می‌توانند به سه روش که از لحاظ شیمیایی توسط پروتئین‌های مختلف برنامه‌ریزی و کنترل می‌شود، دست به خودکشی بزنند. این پژوهش در مجله Proceedings of the National Academy of Sciences منتشر شده است.

آنزیمها ساختار پروتئینی با ترکیبات پیچیده بر پایه زنجیر آمینواسید متصل شده به یکدیگر با پیوندهای پیپتیدی می باشد. فاکتورهای متعددی وجود دارد که یک آنزیم را از دیگر آنزیمها مشخص میکند و این فاکتورها شامل حضور آمینواسید مخصوص، نظمی که آنها باهم متصلند و حضور یا غیاب یونهای آهنی است، مهمتر از همه، شکلگیری یا فرم ساختار پروتئینی است. تمام آنزیمها محلول در آب هستند؛ زنجیرهای آمینواسید در فرمهای مختلفی موج دار شده که پروتئین های هیدروفوب در داخل و به سمت داخل آرایش یافته، سبب حداکثر اتصال هیدروژنی مولکولی داخلی با آب یا دیگر مولکولها می گردد. بدون تردید، آب محیط ضروری فراهم سازنده عملکرد تمام آنزیمها است آنزیمها کاتالیستهای فوق العاده موثری هستند که اجازه میدهند واکنشی که تحت شرایط عادی به سادگی اتفاق نمیافتد، اتفاق بیفتد و آن هم در نرخ سرعت بالا صورت گیرد. آنها کاتالیستهای واقعی هستند که در واکنش مصرف نمیشوند اما مسیر انرژی پایینتر را برای آنکه واکنش صورت گیرد، فراهم میسازند. آنزیمها بسیار ویژه هستند و کاتالیست تنها یک واکنش میتوانند باشند و بر دیگر ترکیبات سیستم اثر ندارند. آنزیمها در تمام ارگانیزمهای موجودات زنده، جائیکه آنها واکنشهایی را که برای حیات ضروری باشد تضمین کنند، وجود دارند. آنها تنها واکنشهای بسیار ساده را تسریع میبخشند، هیچ آنزیمی به تنهایی قادر به کاتالیز واکنشهای بسیار پیچیده و چند مرحلهای نیست محیط کاری آنزیم در عملکردشان بسیار مهم است. بعضی از آنها نیازمند حرارت و PH مخصوصی هستند. برای مثال، در حرارت و PH بالاتر از حد توان، آنزیم کشته میشود و فعالیت خود را از دست میدهد و در حقیقت اگر محدوده عملیات خارج از رنج فعالیت آنزیم باشد عملکرد آنزیم غیرفعال می شود آنزیمها میتوانند در فشار اتمسفر و شرایط ملایم نسبت به حرارت و اسیدیته عمل کنند. بهینه عملکرد بیشتر آنها در درجه حرارت 70-37 درجه سانتیگراد و PH نزدیک به نقطه خنثی می باشد. امروزه آنزیمهای مخصوصی توسعه یافتهاند که در درجه حرارتهای بالاتر و در کاربردهای ویژه عمل میکنند از آنجائیکه آنزیمها در تمام ارگانیزمهای زنده موجود هستند، در تئوری، انتظار میرود که آنزیمهای فراوانی وجود داشته باشد و پیوسته تولید میگردند. در حالیکه از نظر اقتصادی، استخراج آنها ممکن است محدود باشد. امروزه آنزیمها از نمونههای باکتری و قارچی مخصوصی تولید میگردند لایه تحت عمل واکنشهای کاتالیستی آنزیم را سابسترات مینامند. هر آنزیمی مشخصه کاملاً مخصوصی دارد و بر سابسترات یا سابستراتهای ویژهای برای تولید محصول یا محصولات مخصوص عمل میکند. تمام آنزیمها پروتئینی هستند، هر چند که، آنزیم بدون حضور ترکیب پروتئینی را کوفاکتور می نامند. بسیاری از آنزیمهای پروتئینی فاقد فعالیت کاتالیستی هستند. در این مورد، ترکیب پروتئینی غیرفعال آنزیم تحت عنوان آپوآنزیم و آنزیم فعال شامل کوفاکتور؛ هالوآنزیم نامیده میشود طبق آنچه گفته شد، آنزیمها در تمام سیستمهای بیولوژیکی وجود دارند. آنها از سیستمهای طبیعی بوجود میآیند و زمانیکه به آمینواسیدهایی که از آن ساخته شدهاند تجزیه می شوند، میتوانند به آسانی در طبیعت جذب گردند آنزیمها کاتالیزورهای حیاتی هستند و تنها با حضورشان و بدون مصرف در پروسه، فرآیند شیمیایی را سرعت بخشیده و پس از کامل شدن واکنش، مجدداً آزاد شده و آماده شروع واکنش دیگری میگردند. بطور کلی آنها میتوانند پیوسته فعال باشند اما اصولاً بیشتر کاتالیستها دارای ثبات محدودی هستند و پس از طی دوره مدت زمانی، فعالیتشان را از دست میدهند. معمولاً، بیشتر آنزیمها تنها یکبار به کار میروند و سپس دور ریخته میشوند. آنزیمها در مقایسه با کاتالیستهای غیرآلی از قبیل اسید، باز، فلزات و اکسیدهای فلزی بسیار مخصوصند و میتوانند ترکیبات معینی را تجزیه کنند. برای هر نوع از واکنش در سلول، آنزیم متفاوتی وجود دارد. دو انیمیشن جالب از آنزیم ها ... [Hidden Content] [Hidden Content]

استفاده از آنزیم آمیلاز در صنایع نشاسته : مهمترین پلی‌ساكاریدی كه در صنایع غذایی استفاده می‌شود، نشاسته است. تولید آنزیمی گلوكز با استفاده از آنزیم آمیلاز بدست آمده از باسیلوس سوبتیلیس و آمیلوگلوكزیداز حاصل از آسپرژیلوس، جایگزین روش‌های قدیمی هیدرولیز اسیدی شده است. سرعت عمل، عدم آلودگی و امكان تولید دكستروز در مقیاس صنعتی از مزایای عمدة روش آنزیمی، می‌باشد. البته با پیشرفت فناوری DNA نوتركیب، امكان تولید آنزیم‌های میكروبی پایدار در دمای بالا جهت هیدرولیز آنزیمی و بالطبع تولید صنعتی و گستردة گلوكز فراهم شده است. همچنین با استفاده از آنزیم آلفاآمیلاز می‌توان نشاسته را به شربت‌هایی با معادل دكستروز (DE) پایین تبدیل كرد. اگر علاوه بر این آنزیم از آنزیم‌های گلوكوآمیلاز و گلوكزایزومراز نیز استفاده گردد، ‌می‌توان محصولی با شیرینی معادل ساكارز به نام HFCS تولید كرد. تولید HFCS، یكی از بهترین مثال‌های بكارگیری آنزیم در یك فرایند تجارتی می‌باشد. گزارش شده است كه معرفی این محصول در ایالات متحده امریكا باعث صرفه‌جویی معادل 1.3 میلیارد دلار در واردات شكر در سال 1980 شد. تولید این محصول بدلایل سیاسی و اقتصادی در اروپا موفقیت‌آمیز نبوده ‌است. فروكتوز نیز یك ماده شیرین‌كننده می‌باشد كه در بسیاری از محصولات غذایی عمدتاً به عنوان جایگزین ساكارز (شكر معمولی) مورد استفاده قرار می‌گیرد. یكی از دلایل افزایش محبوبیت فروكتوز در كارخانه­های ساخت مواد غذایی، در دسترس بودن مقدار زیاد نشاستة غلات است كه با روش آنزیمی، در مقیاس صنعتی به فروكتوز تبدیل می‌شود. یك منبع ارزانتر و جایگزین فروكتوز ممكن است فروكتان باشد كه كربوهیدرات ذخیره‌ای در بسیاری از گیاهان است. فروكتان­ها، پلیمرهای مولتی فروكتوز (پلی‌فروكتوز) هستند كه می‌توانند به‌صورت آنزیمی یا شیمیایی هیدرولیز شوند تا فروكتوز بدست آید. فروكتان‌های گیاهی، شیرین هستند؛ اما آنزیم‌هایی كه بتوانند زنجیره‌های گلیكوزیدی آن‌ها را از بین ببرند در دستگاه گوارش انسان وجود ندارند. در نتیجه، فروكتان‌ها اجزای غذایی كم‌كالری هستند. از این خاصیت برای تولید شیرین‌كننده‌های كم‌كالری طبیعی در صنایع غذایی- بهداشتی به خصوص در ژاپن استفاده می‌شود كه آن را به صورت آنزیمی در بیوراكتورها تولید می‌كنند. در میان باسیل‌ها، پسودوموناس و استرپتوكوك با كمك آنزیم‌های خارج سلولی، شكر را به فروكتان‌های باكتریایی كه غالباً لوان (Levan) نامیده می‌شوند، تبدیل می‌كنند. در گیاهان تنباكویی كه حاوی ژن تغییر یافتة "Sac B" یا Bacillus subtilis levansucrase هستند، یك فروكتان پایدار، شبیه نوع میكروبی‌ تولید می‌شود. از روش‌های اصلاح آنزیمی پلیمرهای نشاسته، جهت بهبود خواص هیدروكلوئیدی آنها جهت تولید جایگزین‌های چربی، نشاستة مقاوم، امولسیفایرها و عوامل ایجاد ژل و همچنین جهت تولید نشاسته‌های با منافذ ریز برای استفاده در سیستم‌های رهایش كنترل شده نیز استفاده شده است. حذف آب از محیط‌های كشت آنزیمی استفاده از آنزیم‌ها : یكی از مشكلات اصلاح آنزیمی پلی‌ساكاریدها، نیاز به خارج كردن آب پس از عملیات اصلاح آنزیمی است كه باعث می‌شود كه این عملیات توجیه اقتصادی نداشته باشد. برای مواجهه با این مشكل، فرآیندهای انجام عملیات اصلاح آنزیمی در محیط‌های نیمه‌جامد ایجاد شده است. به‌عنوان مثال، می‌توان به فرآیند اصلاح آنزیمی صمغ guar توسط آنزیم آلفاگالاكتوسیداز جهت تولید محصولی با خواص شبیه به صمغ locust bean در محیطی حاوی وزن مساوی آرد guarو آب اشاره كرد. حذف آب از محیط‌های كشت آنزیمی باعث متحول‌شدن استفاده از آنزیم‌ها در صنایع غذایی شده است. این امكان، برعكس كردن عمل آنزیم‌های هیدرولیزی را فراهم می‌كند. به عبارتی در این شرایط و در عدم حضور انرژی متابولیكی می‌توان آنزیم‌های هیدرولیزی را وادار ساخت كه همان بیومولكول‌هایی را سنتز كنند كه در حضور آب تجزیه می‌كنند. همچنین میزان اختصاصی عمل‌كردن آنزیم‌های هیدرولیزی در عدم حضور آب كاهش می‌یابد؛ بطوریكه این آنزیم‌ها قادر به تسریع واكنش هیدرولیز بر روی سوبسترا‌های غیرمتعارف می‌گردند. به‌عنوان مثال از مادة سابتیلیزین (Subtilisin) كه نقش طبیعی آن هیدرولیز پروتئین‌ها می‌باشد، می‌توان در محیط حاوی حلالهای آلی جهت كاتالیز واكنش آسیلاسیون قندها برای تولید فعال‌كننده‌های سطحی (بعنوان امولسیفایر در مصارف غذایی) استفاده كرد. نیاز به حذف كامل حلال‌ها از واكنش‌های سازگار با غذا منجر به یك كشف بسیار جالب شده‌است: آنزیم‌ها حتی می‌توانند تحت شرایطی كه حلال وجود ندارد، فقط با استفاده از سوبسترا و محصول به‌عنوان محیط واكنش، عمل كنند. استرهای كربوهیدرات و پلی‌گلیسرول (امولسیفایرها)، استرهای كایرالی (طعم دهنده) و الیگوپیتیدها، لیپیدهای ضروری و پلیمرهای ساختاری از تركیبات مرتبط با مواد غذایی هستند كه بطور موفقیت‌آمیزی با استفاده از آنزیم‌ها در این شرایط تولید شده‌اند.

آنزیم کاتالیست بیولوژیکی است. آنها نرخ واکنش شیمیایی را افزایش میدهند آنزیمها ساختار پروتئینی با ترکیبات پیچیده بر پایه زنجیر آمینواسید متصل شده به یکدیگر با پیوندهای پیپتیدی می باشد. فاکتورهای متعددی وجود دارد که یک آنزیم را از دیگر آنزیمها مشخص میکند و این فاکتورها شامل حضور آمینواسید مخصوص، نظمی که آنها باهم متصلند و حضور یا غیاب یونهای آهنی است، مهمتر از همه، شکلگیری یا فرم ساختار پروتئینی است. تمام آنزیمها محلول در آب هستند؛ زنجیرهای آمینواسید در فرمهای مختلفی موج دار شده که پروتئین های هیدروفوب در داخل و به سمت داخل آرایش یافته، سبب حداکثر اتصال هیدروژنی مولکولی داخلی با آب یا دیگر مولکولها می گردد. بدون تردید، آب محیط ضروری فراهم سازنده عملکرد تمام آنزیمها است آنزیمها کاتالیستهای فوق العاده موثری هستند که اجازه میدهند واکنشی که تحت شرایط عادی به سادگی اتفاق نمیافتد، اتفاق بیفتد و آن هم در نرخ سرعت بالا صورت گیرد. آنها کاتالیستهای واقعی هستند که در واکنش مصرف نمیشوند اما مسیر انرژی پایینتر را برای آنکه واکنش صورت گیرد، فراهم میسازند. آنزیمها بسیار ویژه هستند و کاتالیست تنها یک واکنش میتوانند باشند و بر دیگر ترکیبات سیستم اثر ندارند. آنزیمها در تمام ارگانیزمهای موجودات زنده، جائیکه آنها واکنشهایی را که برای حیات ضروری باشد تضمین کنند، وجود دارند. آنها تنها واکنشهای بسیار ساده را تسریع میبخشند، هیچ آنزیمی به تنهایی قادر به کاتالیز واکنشهای بسیار پیچیده و چند مرحلهای نیست محیط کاری آنزیم در عملکردشان بسیار مهم است. بعضی از آنها نیازمند حرارت و PH مخصوصی هستند. برای مثال، در حرارت و PH بالاتر از حد توان، آنزیم کشته میشود و فعالیت خود را از دست میدهد و در حقیقت اگر محدوده عملیات خارج از رنج فعالیت آنزیم باشد عملکرد آنزیم غیرفعال می شود آنزیمها میتوانند در فشار اتمسفر و شرایط ملایم نسبت به حرارت و اسیدیته عمل کنند. بهینه عملکرد بیشتر آنها در درجه حرارت 70-37 درجه سانتیگراد و PH نزدیک به نقطه خنثی می باشد. امروزه آنزیمهای مخصوصی توسعه یافتهاند که در درجه حرارتهای بالاتر و در کاربردهای ویژه عمل میکنند از آنجائیکه آنزیمها در تمام ارگانیزمهای زنده موجود هستند، در تئوری، انتظار میرود که آنزیمهای فراوانی وجود داشته باشد و پیوسته تولید میگردند. در حالیکه از نظر اقتصادی، استخراج آنها ممکن است محدود باشد. امروزه آنزیمها از نمونههای باکتری و قارچی مخصوصی تولید میگردند لایه تحت عمل واکنشهای کاتالیستی آنزیم را سابسترات مینامند. هر آنزیمی مشخصه کاملاً مخصوصی دارد و بر سابسترات یا سابستراتهای ویژهای برای تولید محصول یا محصولات مخصوص عمل میکند. تمام آنزیمها پروتئینی هستند، هر چند که، آنزیم بدون حضور ترکیب پروتئینی را کوفاکتور می نامند. بسیاری از آنزیمهای پروتئینی فاقد فعالیت کاتالیستی هستند. در این مورد، ترکیب پروتئینی غیرفعال آنزیم تحت عنوان آپوآنزیم و آنزیم فعال شامل کوفاکتور؛ هالوآنزیم نامیده میشود طبق آنچه گفته شد، آنزیمها در تمام سیستمهای بیولوژیکی وجود دارند. آنها از سیستمهای طبیعی بوجود میآیند و زمانیکه به آمینواسیدهایی که از آن ساخته شدهاند تجزیه می شوند، میتوانند به آسانی در طبیعت جذب گردند آنزیمها کاتالیزورهای حیاتی هستند و تنها با حضورشان و بدون مصرف در پروسه، فرآیند شیمیایی را سرعت بخشیده و پس از کامل شدن واکنش، مجدداً آزاد شده و آماده شروع واکنش دیگری میگردند. بطور کلی آنها میتوانند پیوسته فعال باشند اما اصولاً بیشتر کاتالیستها دارای ثبات محدودی هستند و پس از طی دوره مدت زمانی، فعالیتشان را از دست میدهند. معمولاً، بیشتر آنزیمها تنها یکبار به کار میروند و سپس دور ریخته میشوند. آنزیمها در مقایسه با کاتالیستهای غیرآلی از قبیل اسید، باز، فلزات و اکسیدهای فلزی بسیار مخصوصند و میتوانند ترکیبات معینی را تجزیه کنند. برای هر نوع از واکنش در سلول، آنزیم متفاوتی وجود دارد. [Hidden Content]:

بشر از زمانهای بسیار دور به دنبال یافتن دارویی برای افزایش طول عمر بوده است و بسیاری‌ از مردم‌ آرزو دارند مدت‌ زمان‌ زندگی‌ خود را بیشتر کنند، اینک دانشمندان آمریکایی ادعا کرده اند به زودی قرصی را تولید خواهند کرد که می تواند طول عمر شما را افزایش دهد. به گزارش خبرنگار سایت پزشکان بدون مرز ، این متخصصان می گویند هدف بالقوه ای را برای افزایش طول عمر انسان پیدا کرده اند اما هنوز آزمایشات اولیه روی این فاکتور طول عمر را در نمونه های انسانی آغاز نکرده اند. آنها تشریح کردند: راه حل بالقوه ما برای افزایش طول عمر تولید دارویی است که از تلومرها محافظت می کند. تلومرها (Telomere) در واقع بخش های انتهایی از مولکول دی ان آ هستند که در فرآیند پیری نقش دارند. البته هنوز معلوم نیست که این شیوه درمان برای انسانها بی خطر باشد به همین دلیل ابتدا روی سگ ها و گربه ها آزمایش خواهد شد.