آموزش شیمی مواد غذایی (نکات کنکوری) - کتاب دکتر حسن فاطمی

[Mahdi Eng 22,940]

با سلام

 

در این تاپیک سعی میشه تعدادی از نکات کتاب شیمی مواد غذایی به تالیف "دکتر حسن فاطمی" که یکی از منابع کنکور ارشد هم هست قرار بدم

 

از دوستانی که این کتاب مطالعه کردن و از مبحث این کتاب نکاتی مهم و کاربردی دارند در پربار شدن تاپیک ما رو همراهی کنند

 

*دوستان عزیز از ارسال اسپم و پست تکراری خودداری کنید *

[Mahdi Eng 22,940]

اسیدهای امینه

 

بصورت l هستند –به غیر از گلیسین بقیه دارای کربن بی تقارن هستند-

طبقه بندی :

 

الف) بر مبنای گروه r :

1.اسید های امینه با زنجیره جانبی غیر قطبی و غیر باردار مثل آلانین ، لوسین ، ایزو لوسین ، فنیل الانین ، پرولین و والین.

2.اسید های امینه با زنجیره جانبی قطبی و غیر باردار مثل سرین و ترئونین وتیروزین وسیستئین.

3.اسیدهای امینه با زنجیره دارای بار مثبت مثل لیزین و ارژنین و هیستدین.

4.اسیدهای امینه با زنجیره حانبی دارای بار منفی مثل اسید گلوتامیک و اسید اسپارتیک.

 

ب )از نظر بیولوژیک :

 

1.اساسی . اسید های هستند که در بدن حیوانات تولید نمیشوند.مانند لوسین ، ایزو لوسین ،والین ،فنیل الانین ،ترئونین ،متیونین ،تریپتوفان ،لیزین.

اسید امینه هیستدین برای نوزاد انسان و اسید امینه ارزنین برای نوزاد حیوان اساسی محسوب میشود.

2.غیر اساسی . در بدن تولی میشود.

خصوصیت یونی :

در یک محدوده تمامی ملکولهای اسید امینه به صورت یون دو جنسی در می ایند که به ان نقطه ایزوالکتریک گویند.

Ph ایزوالکتریک برای اکثر اسید های امینه 5.5 تا 6 است.

[Mahdi Eng 22,940]

پروتئین

 

هنگامی که تعداد اسید های امینه از 100 تجاوز کند پروتئین گویند-روش جدا سازی پروتئین ها اساسا بر مبنای اندازه مولکولها و شکل مولکول و بار الکتریکی انها قرار دارد.

 

پروتئین

 

1.ساده : فقط مواد پروتئینی.

 

2.مرکب : مواد پروتئینی + مواد غیر پروتئینی مثل گلیکو پروتئین ها

 

پروتئین ساده بر مبنای حلالیت به چند گروه تقسیم می شود :

آلبومین ها ، گلوبولین ها ،گلوتلین ها ،پرولامین ها ،اسکروپروتئین ها ،پروتامین ها، هیستون ها.

 

ساختمان پروتئین ها

1.نوع اول :مربوط به ترتیب قرار گرفتن اسید های امینه در طول زنجیره پپتیدی است.

2. نوع دوم :مربوط به شکل فضایی زنجیره پپتیدی است.به شکل مارپیچ یا صفحه چین خورده .

3.نوع سوم :چنانچه قسمتی از زنجیره پپتیدی تا شده و درکنار قسمت دیگر قرار میگیرد

4.از اتصال دو یا چند زنجیره پپتیدی توسط پیوند غیر کولان به یکدیگر بوجود می اید.

 

اسید امینه n انتهای را میتوان از طریق واکنش پروتئین با 1-فلورو-2، 4 دی نیترو بنزن (واکنش سانگر ) تعیین نمود. از اسید امینه امینوپپتیداز نیز میتوان استفاده نمود.

 

اسید امینه c انتهای را میتوان از طریق انجام واکنش میان پروتئین و هیدرازین و یا از اثر انزیم کربوکسی پپتیداز انجام داد.

 

کاملترین روش برای تعیین قرار گرفتن اسید های امینه در زنجیره پپتیدی روش تجزیه ادمن است.

پیوند پپتیدی ( - nh – co - ( حالت ترانس دارد.

 

در ساختمان نوع دوم مارپیچ الفا بیشتر از انواع دیگر مارپیچ وجود دارد.طول هر دور مارپیچ 54/. نونومتر وفاصله کربن الفای دو اسید امینه متوالی 15/. نونومتر است.در هر دور مارپیچ 6/3 اسید امینه قرار دارد.قطر مارپیچ 6/. است . جهت چرخش مارپیچ در مورد اسید امینه طبیعی که از نوع l هستند از راست به چپ و از پاین به بالا است.

 

وجود اسید امینه پرولین و هیدروکسی پرولین در زنجیره از ایجاد حالت مارپیچی جلوگیری میکند.مثل کازئین .

 

ایزو لوسین نیز به دلیل حجیم بودن زنجیره جانبی ممکن است از تشکیل مارپیچ جلوگیری کند.

 

درصفحه چین خورده بتا امکان تشکیل پیوند هیدروژنی وجود ندارد.

 

پایداری ساختمان نوع سوم در درجه اول توسط پیوند هیدروژنی بعد توسط یوند های هیدروفوبی بوجود می اید.

 

هموگلوبین پروتئینی است که دارای ساختمان نوع چهارم با چهار زنجیره پپتیدی و میوزی دارای ساختمان نوع چهارم با شش زنجیره پپتیدی هستند

[Mahdi Eng 22,940]

دناتوراسیون

 

از دست رفتن حالت طبیعی پروتئین ها را گویند.در این جریان پیوند های پپتیدی بدون تغییر باقی می مانند بنابراین ساختمان نوع اول بدون تغییر حفظ می شود.این عمل بین 55-85 درجه انجام می شود.کازئین به علت وجود اسید امینه سیستئین در دمای بسیار بالا دناتوره می شود.علت مقاومت حرارتی کازئین و ژلاتین وجود اسید امینه پرولین در ساختمان انها است.

 

اثرات دناتوراسیون : کاهش حلالیت ،کاهش فعالیت بیولوژیکی ،حساسیت بیشتر در مقابل انزیمهای تجزیه کننده پروتئین و تغییر قدرت جذب اب می باشد.

 

عوامل دناتوراسیون پروتئین ها

 

1. حرارت :نقش بسیار مهمی دارد.

2. سرما و انجماد

3.قرار گرفتن پروتئین در میان دو سطح قطبی و غیر قطبی

4.به هم زدن

5. تابش (رادیاسون )

6.فشار

7.ph بسیار بالا و بسیار پایین محیط

8. اوره ، فلزات سنگین ، نمکها

[Mahdi Eng 22,940]

خواص پروتئین ها

 

1.جذب آب :مهمترین خصوصیت فیزیکی پروتئین ها است PH بر این ویزگی اثر می گذارد.جذب مولوکولهای اب اساسا در سطح پروتئین توسط پیوند های هیدروژنی صورت میگیرد.در اثر دناتوراسیون به دلیل ظهور گروهای اب گریز در سطح پروتئین ،قدرت جذب اب کاهش می ابد.

 

2. حلالیت : شرایطی که بر جذب اب پروتئین اثر منفی می گذارد بر حلالیت نیز اثر منفی دارند. خاصیت امولسیون کنندگی و ایجاد کف منوط به حلالیت اولیه پروتئین ها است.

 

بطور کلی پروتئین ها در حلال های قطبی قوی محلول هستند و با کاهش میزان قطبی بودن حلال از مقدار حلالیت انها کاسته می شود.

 

میزان حل شدن پروتئین در اب بستگی به PH و غلظت نمک موجود در محیط دارد.

 

نمک یونهای دو ظرفیتی مثل MgCl2 از نمک یونهای یک ظرفیتی مثل NaCl موثرترند.

 

راسب شدن توسط نمک : اگر غلظت نمک در محیط از حدی تجاوز کند بر میزان حلالیت پروتئین اثر منفی دارد.علت کاهش حلالیت جذب اب توسط یونهای نمک است.

 

یک شرایط قلیایی ملایم سبب افزایش حلالیت میشود.

 

3.ویسکوزیته :

جذب اب سبب افزایش ذره پروتئینی است که میتواند افزایش ویسکوزیته را به دنبال داشته باشد.

پروتئین ها جز گروه شبه پلاستیک هستند به این معنی که وقتی تحت اثر نیروی برش قرار می گیرند از میزان ویسکوزیته انها کاسته می شود.

 

ویزگی تیکسوتروپی:

 

پروتئین ها وقتی تحت اثر نیروی برش قرار می گیرند از میزان ویسکوزیته انها کاسته می شود با حذف نیروی برش از محیط ،پیوند های شکسته شده ممکن است دوباره تشکیل شوند ویا انکه عمل تشکیل پیوند به صورت کامل انجام نشود و پروتئین با ویسکوزیته کمتر بوجود اید.

 

4.تشکیل ژل :

 

باید شبکه در هم پیچیده پروتئین از هم باز شود .دناتوره شدن عامل خوبی برای این کار است.

در PH ایزوالکتریک که نیروی دفع کننده ای در سطح کلی سیستم پروتئین وجود ندارد،ژل تشکیل شده کم اب تر وسفت تر ودارای حجم کمتری می باشد.

 

ژل در اثر حرارت مجددا به سول تبدیل می شود ولی اگر پیوند های دی سولفید بوجود امده باشند این عمل به علت قدرت زیاد این پیوند صورت نمی گیرد.

[Mahdi Eng 22,940]

واکنش های شیمیای اسید های امینه و پروتئین ها

1.واکنش بادنسیل کلراید : از طزیق این واکنش می توان اسید امینه ای را که در انتهای n زنجیره قرار دارد را تعیین نمود.

 

2.واکنش با 1- فلورو -4،2 –دی نیترو بنزن (سانگر ): از طریق ان میتوان اسید امینه قرار گرفته در انتهای n زنجیره و ارزش بیولوژیک پروتئین در ارتباط با محتوای ایزین آن پی برد.

 

3.واکنش اکسیداسیون و احیاء :این واکنش در مورد تبدیل سیستین به سیستئین و بالعکس است.

[Mahdi Eng 22,940]

قهوای شدن غیر آنزیمی (واکنش میلارد)

 

این واکنش میان گروهای امین ازاد پروتئین و گروه هیدروکسیل گلوکزیدی قند های احیا کننده یا ترکیبات کربنیلی مثل الدئید ها و کتونها که در اثر اکسیدتسیون پربیها بوجود می ایند صورت میگیرد.

 

- این واکنش سبب کاهش ارزش تغذیه ای پروتئین نیز میشود دراین میان لیزین به سهولت تحت این واکنش قرار میگیرد و نابود میشود.

 

- برای سنجش میزان نابودی لیزین از واکنش سانگر با به کار گیری 1- فلورو -4،2 –دی نیترو بنزن استفاده میکنند.

 

- مواد غذایی خشک و کنسانتره بیشتر در معرض این واکنش هستند.

 

- شاخص مهم برای انجام واکنش میلارد هیدروکسی متیل فورفورال است.

 

- رنگ قهوه ای تا سیاه ایجاد شده در واکنش میلار ناشی از تشکیل ملانوئیدین هاست.

 

- بطور کلی پنتوزها نسبت به هگزوزها و هگزوزها نسبت به دی ساکارید ها احیاء کننده به سهولت بیشتری در واکنش شرکت می کنند.

 

ریبوز > گزیلوز > آرابینوز > مانوز > فروکتوز > گلوکز

 

- وجود اهن و مس میزان قهوه ای شدن را افزایش میدهند. اهن سه ظرفیتی > اهن دو ظرفیتی

 

- برای جلوگیری از واکنش میلارد از so2 استفاده میشود.البته so2 باعث نابودی تیامین میشود.

 

- هنگامی که اسِید امینه پرولین و آلانین در واکنش میلارد شرکت کنند بیشترین خاصیت انتی اکسیدانی ظاهر میشود .

 

مراحل انجام واکنش میلارد :

 

آلدوز----کربونیل امین---- آلدیمین (باز شیف ) ---- آلدوزیل امین ----کتوز امین (محصول امادوری)

 

کتوز ---- کربونیل امین ---- کتیمین (باز شیف ) ---- کتوزیل امین ---- آلدوز امین (محصول هینز)

 

اثر عوامل مختلف بر واکنش میلارد :

 

- درجه حرارت : افزایش درجه حرارت سبب تسریع واکنش کیشود.به ازاء افزایش هر 10 درجه سانتیگراد ، 3-2 افزایش میابد.اگر قند وارد واکنش فروکتوز باشد میزان قهوای شدن در اثر حرارت به مراتب بیشتر خواهد بود.

 

- ph : پایین بودن ان نقش جلوگیری کننده از انجام این واکنش را دارد. پیشرفت واکنش میلارد به علت پایین امدن ph نوعی اثر جلوگیری کننده روی واکنش دارد.اثر ph بستگی زیادی به رطوبت دارد .در مقادیر زیاد رطوبت بخش عمده قهوه ای شدن ناشی از کارامل شدن است.اما در رطوبت کم و ph بیشتر از 6 عمدتاً واکنش میلارد صورت میگیرد.

[Mahdi Eng 22,940]

کیفیت تغذیه ای پروتئین ها

 

 

پروتئینهای گیاهی نسبت به پروتئین های حیوانی دارای کیفیت تغذیه ای پایین تری هستند.

 

به دلیل :

 

1. پروتئین های گیاهی از نظر برخی اسید های امینه دارای کمبود هستند مثل گندم فاقد لیزین – سویا دارای کمبود متیونین – ذرت دچار کمبود لیزین و تریپتوفان است.

 

2. گرفتار بودن بسیاری از انها در یک قالب یا ماتریکس سلولوزی.

 

3. وجود بعضی مواد مضر و سمی همراه با انها مثل بازدارنده تریپسین در سویا.

 

- برای سنجش پروتئین اساساً میزان نیتروژن ان اندازه گیری میگردد.

 

میزان کارایی پروتئین ( per ) : میزان افزایش وزن/ میزان پروتئین خورده شده

 

مقدار per برای :

 

تخم مرغ (9/3)،ماهی (5/3)،شیر گاو (1/3)،گوشت گاو (3)،گندم (5/1)،برنج (2)و سویا (3/2) میباشد.

 

قابلیت هضم پروتئین :

 

- نسبت نیتروژن جذب شده در بدن به میزان مصرف شده ان منعکس کننده قابلیت هضم پروتئین است.

[Mahdi Eng 22,940]

تغییر در ارزش تغذیه ای پروتئین ها

 

 

- بطور کلی تحت شرایط حرارتی ملایم که طی ان پیوند های کولان موجود شکسته نشود و پیوند جدیدی بوجود نیاید معمولاً کیفیت پروتئین بهبود میابد.

 

- در محیط قلیایی سیستین و سرین ممکن است به دهیدروالانین تبدیل شوند که این ماده بسیار فعال است و می تواند با گروه امین ازاد لیزین وارد واکنش گردد و لیزینیو الانین ( lal) تولید کند.و پروتئینی که تحت این واکنش قرار گیرد ارزش تغذیه ای کمتری را نشان می دهد.وجود گلوکز، هیپوسولفیت و بی سولفیت در سیستم غذایی از انجام چنین سیستم نامطلوبی جلوگیر می کند.

[Mahdi Eng 22,940]

پروتئین گوشت

 

 

 

پروتئین گوشت:

 

الف ) میوفیبریلی (50 –55% )پروتئینهای گوشت را تشکیل می دهند.

ب) سارکوپلاسمی ( 30 – 35% )

ج) پیوندی یا استرما ( 15 – 20% )

 

پروتئینهای میوفیبریلی

 

1.میوزین ( پروتئین اصلی سازنده میوفیبریل است.) از دو زنجیره سنگین و چهار زنجیره سبک درست شده .

2. اکتین میزان ان یک سوم میوزین در ماهیچه است. به دو صورت G و F وجود دارد.

3.ترپو میوزین

4.ترپونین

 

پروتئینهای سارکوپلاسمی

1.میوگلوبین

2.بسیاری از انزیمها

 

پروتئینهای پیوندی

1.کولاژن

2.الاستین

 

- ماهیچه از یکسری سلول بسیار بزرگ فیبری شکل تشکیل شده که ......... در داخل فیبرها ....... میوفیبریل ......

سارکومر(به وسیله نوارهای به نام خطوط z از هم جدا میشوند.)

 

- فاصله هر دو خط z در ماهیچه در حالت استراحت 2 – 5/2 میکرون است.

 

- میوفیبریل ها فراهم اورنده ساختار لازم جهت انقباض ماهیچه می باشد.

 

- سیتوپلاسم سلول ماهیچه سارکو پلاسم نامیده میشود.

 

- میوزین دارای قدرت تجزیه کنندگی ATP است البته تنها در حضور اکتین و فقط زنجیره سنگین قادر به این کار است.

 

- وزن مولکول اکتین به صورت یک مولکول واحدیا مونومر به نام اکتین G گفته میشود.

 

- درحضور غلظت خاصی از نمک مولکولهای اکتینG در هم می پیچند و اکتین( اکتین فیبری) F رابوجود می اورند.

 

- در میوفیبریل رشته های میوزین و اکتین F به موازات هم قرار میگیرند و به ترتیب فیلامان ضخیم و نازکگفته میشوند.

 

- مجموع اکتین و میوزین را اکتو میوزین گویند.

 

- ATP مور نیاز برای انقباض ماهیچه از راه گلیکولیز بدست می اید و در صورت نبود این مورد سلول ماهیچه از ذخیره کراتین فسفات ATP تولید میکنند.

 

- PH نقطه ایزو الکتریک پروتئین گوشت حدود 4/5 است.

 

- حالت سختی ایجاد شده در گوشت بعد از ذبح را جمود نعشی گویند.در مورد گوشت گاو 10 تا 12 ساعت بعد از ذبح شروع میشود.

 

- بعد از مرحله جمود نعشی انزیمهای پروتئاز اسیدی باعث نرم شدن گوشت میشوند کا در میان انها کاتپسینه واز جمله کاتپسین B که PH اپتیمم برای فعالیت ان 2/5 استمیوزین و اکتین را به قسمتهای مختلف تجزیه میکند.انزیم های دیگری مثل ( CAF ) (فاکتور فعال شده توسط کلسیم ) بر خلاف کاتپسین اثری روی میوزین و اکتین ندارد ولی رشته میوزین را در محل خطوط Z و خظوظ M مورد حمله قرار می دهد.

 

- کولاژن پروتئین اصلی بافت پیوندیاست و باعث سفتی گوشت میشود.از سه زنجیره تشکیل شده و واحد سازنده هر زنجیره تروپوکلاژن است.

 

- تردی یک گوشت صرفاً بستگی به مقدار کولاژن ندارد و به شکل ساختمانی این پروتئین نیز مربوط میشود.

 

- کولاژن از نقطه نظر تغذیه ای از کیفیت خوبی برخوردار نیست زیرا میزان اسید امینه غیر اساسی ان بسیار زیاد و فاقد سیستئین و تریپتوفان است.

 

- از کولاژن ژلاتین ساخته میشود و بهترین منبع برای این منظور پوست و استخوان است.استفاده از ژلاتین در سیستم های غذایی باعث افزایش ویسکوزیته و پایداری سیستم میشود.

 

عوامل موثر بر ظرفیت نگهداری اب در گوشت :

 

1. PH کاهش ان باعث کاهش نگهداری اب میشود.

2. تجزیه ATP باعث ازاد شدن گروهای اسید فسفریک در گوشت میگردد که PH را پایین می اورد و باعث کاهش نگهداری اب میشود.

3. انجماد به طور کلی انجماد سریع سبب افزایشی کم ولی مهم در ظرفیت نگهداری اب میشوند ، در صورتی که کند انجماد باعث یک کاهش کم ولی در خور اهمیت در میزان این ظرفیت میگردد.

[Mahdi Eng 22,940]

پروتئین شیر

 

الف).کازئینها (78%) –پروتئینهای فسفردارند

ب).سرم شیر(17%)

ج).ترکیبات نیتروژن دار غیر پروتئینی (5%)

 

کازئینها

1. αکازئین(50-55 %)تمام کازئینهاست- در این میان بیشترین مقدار را α– از نظر پنیر سازی بسیار مهم است

2. βکازئین (35%) از یک زنجیره پروتئینی واحد با 209 اسید امینه تشکیل شده

3. K کازئین (15%)دارای کمترین حساسیت نسبت به کلسیم است.از این نظر نقش حفاظتی رویα دارد.

 

سرم شیر

1. بتا- لاکتوگلوبولین (66%)

2.الفا – لاکتالبومین (22%)

3. ایمونوگلوبولین (10%) (مقداران در اغوز زیاد است)

 

- در β کازئین در قسمت انتهای n رشته (از اسید امینه 1 تا 43 )ویژگی اب دوستی و در قسمت انتهای c (از اسید امینه 136 تا 209 )خصوصیت ابگریزی دارد.

 

- β کازوین از خصوصیت امواسیون کنندگی و فعالیت سطحی بیشتری نسبت بهα کازئین دارد

 

- در شیر چربی گرفته ،کازئین در 20 درجه سانتیگراد و ph = 6/4 که در واقع همان نقطه ایزوالکتریک ان است رسوب میکند.انزیم رنین نیز این کار را انجام می دهد.

 

- ماده پروتئینی که بعد از رسوب کازئین باقی می ماند پروتئین سرم یا اب پنیر است.که شامل چندین جزء است که در برابر اسید پایدار ولی در برابر حرارت حساس می باشند.

 

- بوی شیر جوشیده ناشی از اثر حرارت بر روی پروتئین های سرم (بتا لاکتوگلوبولین ) و گروهای سولفیدریل انها با ازاد شدن sh2 میباشد.

 

- پروتئین های سرم در برابر اسید پایدارند و وقتی تعداد انها در شیر زیاد باشد اثر حفاظتی روی کازئین دارند واز انعقاد ان جلوگیری میکنند از این لحاظ شیرهای اغوزی یا شیرهای مراحل اخر دوشش یا شیرهای عفونی در جریان تولید پنیر ایجاد مشکل میکنند.

[Mahdi Eng 22,940]

پروتئین تخم مرغ

 

 

پروتئین

1.سفیده: لیزیزیوم – کونالبومین –اوآلبومین- اووموکوئید – اووموسین- آویدین

2. زرده : لی وتین ها – فسویتین – لیپو پروتئینها

 

پروتئین سفیده : دارای دها نوع میباشند که بعضی از انها دارای خصوصیات غیرمعمولی است

 

- لیزیزیوم یک انتی بیوتیک است و سبب تجزیه باکتریها میشود.نقش عمده دیگرش تولید کف است

- کونالبومین قادربه اتصال به فلزات دو ظرفیتی به خصوص اهن،مس،منیزیوم و روی است.از رشد باکتریها جلوگیری میکند.

- اوآلبومین یک فسفوپروتئین است.حدود 60 درصد پروتئین سفیده است.دارای قدرت ژل سازی خوبی است.

- اووموکوئید خاصیت این پروتئین این است که از عمل تریپسین جلوگیری میکند.از همین لحاظ است که هضم پروتئین تخم مرغ در دستگاه گوارش به سرعت و سهولت انجام نمیگیرد.

 

- اووموسین پروتئین دیگر سفیده است که نقش عمده ان ایجاد ویسکوزیته در تخم مرغ وتولید کف و بقا و پایداری کف است است.

- آویدین کوچکترین پروتئین سفیده است که به بیوتین چسبیده و ان را از دسترس خارج می کند.

 

پروتئین زرده : اگه با اب رقیق شوند رسوب میکنند.

 

- لی و تین ها بصورت الفا ،بتا، گاما وجود دارد که نوع گاما داای بیشترین وزن مولکولی است.حدود 30 درصد پروتئین زرده است.

- فسویتین ها دارای مقادیر قابل توجهی فسفر هستند و 10 درصد پروتئین زرده است.دارای کمترین وزن مولوکولی است.

 

- لیپو پروتئینها

1.لیپوویتلین(از نوع لیپوپروتئین hdl است)

2.لیپو ویتلنین (از نوع لیپوپروتئین ldl است) حدود 88 درصد چربی دارد

 

- لیپوپروتئین hdl از نظر تغذیه ای به دلیل کاستن میزان کلسترل خون خوب تلقی میشود

- لیپوپروتئین ldl از نظر تغذیه ای به دلیل افزایش کلسترل خون مطلوب تلقی نمی شوند.

- عمل انعقاد پروتئین ها در حرارت 57 -82 صورت میگیرد و مربوط به اوالبومین و کونالبومین می شود .

- ویژگی مهم پروتئین سفیده تولید کف است که مربوط به دو پروتئین لیزیزیوم و اووموسین است.

- سفیده تخم مرغ از کریستال شدن ساکروز جلوگیری میکند.

[Mahdi Eng 22,940]

پروتئین گندم

 

 

پروتئین گندم دارای چهار جزمیباشد

1. آلبومین (محلول در اب است و در اثر حرارت منعقد میشود)

2.گلوبولین (در محلول نمکهای خنثی محلول است)

3.گلیادین (در ایجاد حجم قرص نان نقش موثری دارد)

4. گلوتنین

 

- پروتئین چاوار تا حدودی شبیه به پروتئین گندم است.

 

- گلیادین پس از جذب اب ،الستیسیته یا خاصیت برگشت پذیری کمی نشان میدهد اما قابلیت اتساع ان خوب است و در اسیدها و بازها و حلال های تشکیل دهنده پیوند هیدروژنی محلول میباشد.

 

- گلوتنین بر خلاف گلیادین دارای خاصیت برگشت پذیری خوبی است ولی اتساع ان کم است و در اسیدها و بازها و حلال های تشکیل دهنده پیوند هیدروژنی حل نمیشود.

 

- گلیادین و گلوتنین تشکیل دهنده گلوتن گندم هستند.گلوتن زمانی که ارد با اب مخلوط شود تشکیل می شود.

 

- برای تشکیل یا شکستن پیوند های دی سولفید در گلیادین و گلوتنین از مواد اکسید کننده ای مثل برمید پتاسیم یا یدید پتاسیم استفاده میشود به میزان 25 – 100 ppm در این رابطه یدید از برمید قویتر عمل میکند.

 

- اسید اسکوربیک نیز ممکن است جهت اصلاح کیفیت ارد بکار رود.

 

- گلوتن دارای مقادیر زیادی اسید امینه پرولین است که میتواند مانع از حالت پیچ خوردگی در رشته پروتئین شود.

 

- گلوتن گندم دارای مقادیر بسیار کمی از اسید امینه لیزین وتریپتوفان است در حالی که میزان اسیدهای گلوتامیک واسپارژیک در ان زیاد است ولی باید به شکل امید یعنی گلوتامین و اسپارزین باشند.

[Mahdi Eng 22,940]

پروتئین سویا

 

بر مبنای ضریب رسوب به چهار دسته تقسیم میشوند :

الف )2 sدر اوایل تشکیل دانه از سایر اجزا بیشتر است (22% مجموع )

ب )7 s( یک سوم مجموع )- نیمی از این جزء گلوبولین است

ج ) 11s- فقط شامل یک یک پروتئین واحد به نام گلوبولین است.(31% مجموع)

د )15 s ------ مجموع 10 % را تشکیل میدهد

 

- در این پروتئین گلیادین و گلوتنین وجود ندارد به همین خاطر بدونه بکارگیری مواد امولسیون کننده نمی توان انرا به ارد گندم اضافه کرد.برای این منظور استارویل – 2- لاکتیک یک امولسیون کننده مناسب است.

 

- بازدارنده تریپسین متعلق به جزء 2 sاست

 

- ترکیبات سمی مثل هم اگلوتنین و انزیم های لیپوکسیژناز و بتا- امیلاز در جزء 7 s وجود دارند

- پروتئین اصلی موجود در سویا گلوبولین است.

 

- در طول عمل حرارت دادن پروتئین سویا تجمع مولکولی صورت میگیردبطوریکه هنگامی که غلظت به 8 درصد برسد ژل تشکیل میشود.در غلظت 8 -12 درصد ساختمان ژل شکسته میشود و ژل از بین میرود.

 

- پروتئین سویا دارای کمبود اسید امینه گوگردار به نام میتونین است.

[Mahdi Eng 22,940]

لیپیدها

 

- بطور کلی در حلال های الی محلول و در اب نا محلول اند.

 

- لیپیدها بیش از 2 برابر کربوهیدراتها و پروتئین ها انرژی تولید میکنند.

 

طبقه بندی لیپیدها :

 

ساده

 

1.گلیسرید ها (گلیسرول + اسید چرب )

 

2.واکس ها (الکل زنجیره طویل + اسید چرب زنجیره طویل )

 

مرکب

 

1. فسفوگلیسریدها (گلیسرول + اسید چرب +اسید فسفریک +یک گروه دیگر که شامل نیتروژن است )

 

2. اسفنگومیلین ها (اسفنگوزین +اسید چرب + اسید فسفریک +کولین )

 

3.سربروزید ها (اسفنگوزین + اسید چرب + قند ساده )

[Mahdi Eng 22,940]

اسیدهای چرب

 

تقسیم بندی:

 

اسید های چرب

 

- کوتاه زنجیر (4-10)

 

- زنجیره متوسط (12-14)

 

- زنجیره طول(16 کربن یا بیشتر)

 

یا بصورت

 

- اسید چرب اشباع

 

- اسید چرب غیر اشباع

 

یا بصورت

 

- اسید چرب اساسی

 

- اسید چرب غیر اساسی

 

 

 

- اساساً اسید های چرب موجود درچربیهای طبیعی چه به صورت اشباع یا غیر اشباع دارای زنجیره کربنی زوج هستند.

 

- در اسید چرب غیر اشباع وجود پیوند دوگانه باعث ایجاد ایزومری های مختلف سیس و ترانس میشود.

 

- اسید های چرب طبیعی اساساً بصورت سیس هستند

 

- بطور کلی در اسید های چرب طبیعی وضع قرار گرفتن پیوند های دوگانهدر زنجیره کربنی بصورت غیر کنژوگه است یهنیاینکه یک گروه متیلن (- -)یا بیشتر میان دو پیوند دوگانه وجود دارد.CH2

CH=CH---CH=CH- CH2

 

- اسید های چرب به شکل اختصاری مشخص میشوند مثلاً اسید لینولنیک دارای 18 کربن و 3 پیوند دوگانه بر روی کربن 9،12،15 است به این شکل نمایش داده میشود. (9،12،15)18:3

- اگر اسید چرب ترانس باشد حرفtr راقبل از شماره محل ذکر میشود مثل اسد الائیدیک که بصورتtr 19)1:18)

 

- تقسیم بندی ممکن است با توجه به شماره گذاری زنجیره کربنی صورت گیرد در این روش موقعیت اولین پیوند دوگانه نسبت به کربن گروه متیل انتهایی (کربن شماره یک) سنجیده میشود در چنین حالتی از حرف ω (امگا)استفاده میشود مثلاً اسید لینولئیک با 18 کربن و دو پیوند دوگانه به صورت 6 ω 18:2 مشخص میشود.

 

- اسید لینولئیک جز گروه ω6 و علاوه براین گروه دو گروه دیگر یعنی ω3 و ω9 نیز وجود دارد.اسید لینولنیک به گره امگا 3 ، یعنی (3امگا18:3 ) و اسید اولئیک به گروه ω9 تعلق دارد.

 

- اسید های چرب اساسی و غیر اساسی : اسید های چرب اساسی انهای هستند که بدن انسان قادر به ساخت انها نیست ومثلاً گروه ω6 اسید های چرب اساسی هستند و اسید های چرب غیر اساسی انهای هستند که در بدن تولید میشوند.

 

- حدود 90 درصد از اسیدهای چرب روغن کرچک را اسید رسینولئیک تشکیل میدهد.

[Mahdi Eng 22,940]

خصوصیات فیزیکی اسیدهای چرب

 

-نقطه ذوب اسید های چرب بستگی به شکل و تراکم انها در شبکه کریستالی دارد.

 

- با افزایش طول زنجیره اسید چرب نقطه ذوب اسید چرب بالا میرود.

 

- وجود پیوند دوگانه سبب میشود یک حالت سختی در زنجیره کربنی به وجود اید.چون امکان چرخش در اطراف پیوند دوگانه میسر نیست.در حالت ترانس زنجیره حالت خطی خود را حفظ میکند ولی در حالت سیس سختی ایجاد شده سبب خمیدگی زنجیره وکاهش نقطه ذوب میشود.

 

- در پیوند دوگانه سیس نقطه ذوب نسبت به پیوند دوگانه ترانس پایین تر است.چون با افزایش پیوند دوگانه سیس بر میزان خمیدگی زنجیره افزوده میشود.

 

- در مولکول اسید چرب گروه کربوکسیل اب دوست وزنجیره کربنی اب گریز است.اسید بوتیریک به دلیل داشتن زنجیره کربنی کوتاه در اب محلول است،اسید های حاوی 6،8،10 کربنه کمی در اب محلولند و اسید های با زنجیره کربنی بیش از 12 کربن در اب نامحلولند.

 

- با افزایش تعداد پیوند دوگانه سیس حلالیت اسیدهای چرب افزایش میابد.

[Mahdi Eng 22,940]

خصوصیات شیمیایی اسید های چرب :

- مهمترن خصوصیت اسید های چرب امادگی انها برای ترکیب با هیدروژن و اکسیژن است.اضافه شدن هیدروژن به پیوند دوگانه اساس صنعت سفت کردن یا هیدرژناسیون است.که سبب اشباع شدن پیوند دوگانه میگردد و تعدادی از پیوند ها از حالت سیس به ترانس تغییر میکنند وسبب افزایش نقطه ذوب میشود.

 

- در اثر هیدروزناسیون بخشی از سیستم غیر کنژوگه به کنژوگه تبدیل مشود.

 

- میل ترکیبی اسید های چرب با هالوژن ها و مشخصاً ید مورد توجه است.

 

- مقدار ید جذب شده توسط پیوند هایدوگانه میتواند شاخص میزان غیر اشباع بودن باشد.این شاخص را ارزش یا عدد یدی گویند و عبارتست از :

 

عدد یدی = مقدارگرم یدی که 100 گرم روغن را اشباع میکند.

[Mahdi Eng 22,940]

تری گلیسرید

نامگذاری : استر اسید های چرب با گلیسرول است.

 

- طبق قانون فیشر برای نامگذاری از حرف Sn استفاده میشود مانند Sn-POM که نشان دهنده جایگاه مشخص اسیدهای چرب بر روی گلیسرول است . اما وقتی فقط بصورت POM نوشته شوددر این حالت ممکن است تری گلیسرید مخلوطی از تری گلیسرید های مختلف به صورتهای Sn-POM ،Sn-MOP،Sn-OPM باشد.البته زمانی که پیشوند Sn استفاده نشود قاعده کلی به این صورت است که اسید چرب با زنجیره کوتاه اول بعداگر طول زنجیره باشد ابتدا اسید چرب با پیوند دوگانه کمتر نوشته میشود.

 

- در مواردی از پیشوند rac استفاده میشود و به معنی راسمیک است بطوریکه اسید چرب وسط ثابت اما دو اسید دیگر به نسبت های مساوی میان کربنهای 1 و 3 توزیع میشود.مثلاً rsc-POM نشان دهنده Sn-POM و Sn-MOP است.

 

- ممکن است از پیشوند β که نشان می دهد اسید چرب وسطی ثابت است و اسید های چرب قرار گرفته دیگر ممکن است به هر نسبتی میان موقعیت های 1 و 3 گلیسرول توزیع شوند.

 

- تعداد ایزومرهای نوری حاصل از استری شدن اسید های چرب با گلیسرول برابر است که n تعداد اسید های چرب است.

 

- تعداد تری گلیسرید های ممکن در صورتی که ایزومرهای نوری به حساب نیایند از رابطه زیر استفاده میشود

[Mahdi Eng 22,940]

ساختمان تری گلیسرید

 

 

- برای جداسازی و شناسایی تری گلیسرید های یک روغن از سیستم کروماتوگرافی مایع با کارایی بالا (HPLC)با بکارگیری فاز معکوس استفاده میگردد.

 

- برای برسی ساختمان تری گلیسرید از لحاظ وضع قرار گرفتن اسید های چرب در موقعیت های سه گانه مولکول تری گلیسرید از روش موسوم به تجزیه فضایی مخصوص استفاده میشود.این روش توسط براکرهاف ارائه گردید و در ان تری گلیسرید تحت اثر اتیل مگنزیم برمید قرار میگیرد.

 

- دو تئوری 1،3 –رندوم-2-رندم وتئوری 1-رندوم-2-رندوم-3-رندوم برای قرار گرفتن اسید های چرب بر روی کربنهای گلیسرول وجود دارد در این میان در روغنها و چربیهای گیاهی به میزان زیادی تئوری 1،3 –رندوم-2-رندم و در مورد چربیها و روغن های حیوانی تئوری 1-رندوم-2-رندوم-3-رندوم صورت میگیرد.

 

- بطور کلی در روغنها و چربیهای گیاهی ،اسید های چرب اشباع در محل کربن 1 و3 استر شده اند و مقدار انها در محل کربن 2 هیچ یا ناچیز است.

 

- بطور کلی توزیع اسید های چرب در چربی ذخیره حیوان به میزان زیادی تحت تاثیر ترکیب اسید های چرب رژیم غذایی آن می باشد.

 

تعیین میزان تریگلیسرید های یک روغن به شکل زیر است :

اگر نحوه توزیع اسیدهای چرب ان تحت تئوری 1-رندوم-2-رندوم-3-رندوم باشد از رابطه زیر استفاده می شود.

 

10*4*{درصد ملکولی Z در 3 – Sn}*{درصد ملکولی Y در 2 – Sn}*{درصد ملکولی X در 1 – Sn} = XYZ – Sn%