جستجو در تالارهای گفتگو

با طرز تهیه سه شیک سرشار از پروتئین آشنا شوید همه ما دوست داریم اندامی زیبا وایده آل داشته باشیم. انجام تمرینات ورزشی برای رسیدن به این هدف بسیار مهم است. اما مصرف پروتئین مناسب حین و بعد از ورزش ضروری است. با ما همراه باشید تا با سه شیک پروتئین سالم و مفید آشنا شوید. 1. شیک پروتئین بادام و نارگیل با خوردن این شیک، پروتئین کافی را از بادام و شیر دریافت می کنید. بذر کتان هم امگا 3 مورد نیاز بدنتان را فراهم می کند. مواد لازم بادام: ۲۰ عدد شیر: دو فنجان آب:‌ سه فنجان عسل: یک قاشق غذاخوری پودر دارچین: یک قاشق چای‌خوری بذر کتان آسیاب شده: دو قاشق غذاخوری نارگیل خشک: یک دوم فنجان طرز تهیه نارگیل خشک و بادام‌ها را از شب قبل در آب خیس کنید. صبح روز بعد آن‌ها را از آب خارج کنید و پوست بادام ها را بگیرید. بادام و نارگیل را در مخلوط ‌کن کمی مخلوط کنید. حالا بادام و نارگیل را به شیر اضافه کنید تا مخلوطی نرم وغلیظ به دست آید. پودر دارچین، بذر کتان آسیاب‌شده و عسل را هم به مخلوط اضافه کنید و خوب هم بزنید. حالا می توانید شیک لذیذتان را نوش جان کنید. 2. شیک پروتئین جو دوسر پرک و سیب ازترکیب سیب و شیر و جو دوسر پرک، شیکی لذیذ به دست می آید که می تواند مدت طولانی شما را سیر نگه می‌دارد. مواد لازم شیر: دو فنجان پودر کاکائو: 2 قاشق غذا خوری جو دوسر پرک: سه قاشق غذا خوری کره بادام: سه قاشق غذا خوری سیب: یک عدد طرز تهیه سیب را پوست بکنید و خرد کنید و به همراه بقیه مواد در مخلوط ‌کن بریزید، تا شیکی غلیظ و نرم به‌دست آید. 3. شیک پروتئین شکلات شیک شکلات طرفداران زیادی دارد. اگر شما هم جز طرفداران شکلات هستید، حتما از این شیک لذت خواهید برد. ترکیبات این شیک، پروتئین مورد نیاز شما را تامین خواهد کرد. مواد لازم سیب: یک عدد کره بادام: یک قاشق غذاخوری شکلات تلخ رنده‌شده: یک قاشق غذاخوری پودر کاکائو: یک قاشق غذاخوری شیر: یک فنجان ماست: یک دوم فنجان خرمای: دو عدد طرز تهیه سیب را پوست بکنید و هسته خرماها را در بیاورید. حالا همه مواد را در مخلوط کن بریزید. شیک غلیظ به دست آمده را با شکلات تلخ رنده شده تزئین کنید و نوش جان کنید. سایت مرجع : www.eksir.net این مطلب توسط تیم تخصصی اکسیر ترجمه و گردآوری شده است و تمام حقوق مادی و معنوی این مقاله متعلق به مجله اکسیر میباشد.هرگونه کپی برداری بدون ذکر منبع ( www.eksir.net ) و درج لینک مطالب غیرقانونی بوده و مورد پیگرد قرار میگیرد.

پژوهشگران علوم پزشکی دانشکده پزشکی دانشگاه تگزاس می گویند که آنان توانسته اند دانشندان با ناتوان سازی پروتئینی موسوم به فورتیلین که محرک رشد مهارناپذیر سلول است، شیوه نوینی را برای نابودی سلول های سرطانی ارائه داده اند. به گزارش خبرنگار سایت پزشکان بدون مرز ، فورتیلین با خنثی سازی(حذف) پروتئین p53 که در واقع سرکوبگر سرطان است رشد سلول های سرطانی را تحریک می کند. پیش از این محققان دریافته بودند که پروتئین p53 تنها سلولهای سرطانی را نابود کرده و به سلولهای سالم صدمه‌ای وارد نمی‌آورد. پروتئین P53 یک سرکوبگر تومور کاملاً شناخته‌شده است که نقشی اساسی در شروع آپوپتوز دارد. مقدار پروتئین P53 هنگام مواجه سلول با استرس‌های ژنوتوکسیک افزایش می‌یابد و به‌علت نقش محافظ آن به‌عنوان «گارد ژنوم» معرفی شده است. اشکال جهش‌یافته پروتئین p53 غالباً عملکرد فوق را از دست می‌دهند و این موضوع سبب شده تا جهشP53 شایع‌ترین تغیر ژنتیکی سرطان‌های انسان باشد. از سوی دیگر جهش‌های P53 با پاسخ‌دهی ضعیف به مداخلات درمانی مثل کموتراپی و رادیوتراپی همراه بوده و مطالعات اخیر حاکی از تأثیر احتمالاً مفید و ارزشمند ژن‌درمانی با هدف P53 به عنوان یک درمان مکمل در این سرطان‌ها بوده است.

توفو (TOFU) ماده غذایی است، که شبیه پنیر است. و با افزودن مواد انعقاد دهنده به شیر سویا بدست می آید. . در حقیقت توفو، همان پنیری است که با انعقاد شیر سویا به دست می آید. پنیر سویا نیز همانند پنیر معمولی باید در آب سرد و در یخچال نگهداری شود. توفو یکی از بهترین جایگزین های گوشت در رژیم های گیاه خواری است.

پژوهشگران علوم پزشکی می گویند نتایج بررسی ها نشان می دهد که بیش از ۵۰ درصد موارد پراکنده شیزوفرنی ( schizophrenia ) به دلیل جهش های تغییر دهنده پروتئین روی می دهند . اینها خطاهای ژنتیکی هستند که در بیماران وجود دارد اما در والدین آنها دیده نمی شوند. به گزارش خبرنگار سایت پزشکان بدون مرز ، گروهی از پژوهشگران به سرپرستی دانشمندان دانشگاه کلمبیا در آمریکا ژنوم بیماران مبتلا به شیزوفرنی و خانواده های آنان و همچنین گروه کنترل را بررسی کردند. تمامی آنها اروپایی تبارهای آفریقای جنوبی بودند. آنها ۴۰ جهش را شناسایی کردند که همگی آنها از ژنهای مختلف و اغلب آنها تغییر دهنده های پروتئین بودند. این نتایج مسیر را برای شناسایی جهش های بیشتر و شاید صدها جهش نشان می دهد که با شیزوفرنی مرتبط هستند. این یافته گام لازم به سوی شناخت چگونگی بروز این بیماری است. ‘بین زو’ استادیاردانشگاه کلمبیا و مجری این تحقیقات گفت: شناسایی این جهش های جدید آسیب زننده، شناخت ما را از اساس ژنتیکی شیزوفرنی تغییر می دهد. وی افزود: حقیقت این است که تمامی این جهش ها از ژنهای مختلف بودند . این امر حاکی از آن است که انتظار داریم جهش بسیار بیشتری در شیزوفرنی نقش داشته باشد. دلیل این موضوع شاید به خاطر پیچیدگی مدارهای عصبی باشد که این بیماری آنها را تحت تاثیر قرار می دهد. بسیاری از این ژنها برای رشد و عملکرد این مدارها ضروری هستند.

محققان دانشگاه پردو موفق به ساخت پروتئين‌هاي خاصي شده‌اند كه در مطالعه روش تشكيل سلول‌هاي سرطاني مورد نياز هستند. دابلو اندي تااو، استاديار بيوشيمي بيان داشت كه اين پروتئين‌هاي خاص فسفوپروتئين‌ها ناميده مي‌شوند كه مي‌توانند مورد تحليل قرار گرفته و بر اين اساس راه‌هايي را براي ممانعت از فرايندهايي منجر به سرطان بيابيم. اما ابتدا بايد اين پروتئين‌ها را از دريايي از هزاران پروتئين به‌دام انداخت. "تااو " توانست تا به‌روش به اسارت گرفتن، خانواده يون فلزي مبتني بر پليمر را توسعه دهد و به ثبت برساند و اين نانوپليمر مصنوعي پروتئين‌هاي و پپتيدهي كه داراي فرايندي به نام فسفوريلاسيون هستند و در سرطان بسيار يافت مي‌شوند را جدا كند. تكنيك به ثبت رسيده به تااو امكان مي‌دهد تا اين پروتئين‌ها را استخراج كند. كسب اطلاعات اين پروتئين‌ها براي مطالعه نحوه مبارزه با فرايندهايي كه سبب سرطان مي‌شوند با اهميت است. يافته‌هاي اين تحقيقات در آخرين شماره مجله پروتئوميكس مولكولي و سلولي با عنوان "پروتئين‌هاي هدف هزاران بار كمتر از ساير پروتئين‌ها هستند. مطالعه آنها بدون اينكه آنها را به‌دام بيندازيم مشكل است " منتشر شده است. سلول‌هاي طبيعي رشد مي‌كنند و درنهايت مي‌ميرند اما سلول‌هاي سرطاني به رشد خود ادامه مي‌دهند و نمي‌ميرند. وي گفت: تصور مي‌شود كه فسفوريلاسيون كه در آن نوعي از آنزيم به‌نام كيناز به يك پروتئين روي يك سلول متصل است- مسئول ايجاد سلول هاي سرطاني باشد. نانوپليمر اين محقق محلول در آب است و داراي يون‌هاي تيتانيوم بر روي سطح خود است كه با پروتئين‌ها و پپتيدهاي فسفوريلازه موجود در محلول پيوند برقرار مي‌كند. اين پليمر همچنين در يك گروه شيميايي است كه مجدد فعال مي‌شود و به اجزاي كوچك‌تر متصل مي‌شود كه به "تااو " امكان استخراج پليمرها را مي‌دهد. تااو گفت: به محض اينكه نانوپليمر را در محلول قرار داديد بايد آنها را استخراج كنيد به‌طوري كه ما يك دسته روي پليمر مي‌گذاريم كه مي‌توانيم آن را بگيريم و از محلول خارج كنيم. در تست‌هاي آزمايشگاهي، نانوپليمر تااو و تكنيك استخراج دو بار پروتئين‌هايي به‌وسيله آنزيم موجود در سلول‌هاي لوسمي فسفوريلازه مي‌شوند اما در سلول‌هاي سرطان سينه متاستازيك وجود ندارند را جدا كرد. اكنون "تااو " به‌دنبال فرصتي است تا از پليمر و تكنيك خود در سطح وسيع‌تري استفاده كند تا به توسعه داروهاي جديد سرطان كمك كند. وي گفت: اين تكنيك مفيد است و مي‌توان از آن در ابعاد وسيع براي تحقيقات سرطان و بيماري‌هاي عفوني استفاده كرد.

ساختمان پروتئین به ساختاری گفته می‌شود که پروتئین به خود می‌گیرد. پروتئین دارای چهار ساختار می‌باشد. ساختار اول: به توالی پروتئین که به صورت رشته‌ای از اسیدهای آمینه می‌باشد گفته می‌شود. پروتئین‌ها پلیمرهایی خطی از اسیدهای آمینه هستند که با پیوند پپتیدی بهم متصل شده‌اند. ساختار دوم: به نظم‌های موضعی گفته می‌شود که پروتئین در حین تاشدگی به خود می‌گیرد. ساختار دوم پروتنئین‌ها خود به چند دسته تقسیم می‌شود: مارپیچ آلفا ساده ترین و انعطاف پذیرترین ترتیب، کونفرماسیونی مارپیچی و راست گرد بود به نام مارپیچ آلفا. مارپیچ آلفا یکی از ساختارهای دوم رایج در پروتئین‌هاست. مارپیچ آلفا یک مارپیچ راستگرد است که ساختار آن هر ۴/۵ آنگستروم یکبار تکرار می‌شود. در هر دو مارپیچ آلفا، ۶/۳ اسید آمینه وجود دارد. یعنی هر ۵/۱ آنگستروم یک اسید آمینه در طول مارپیچ آلفا قرار می‌گیرد. هر گروه کربوکسیل و آمین در مارپیچ آلفا با اسید آمینه‌ای با فاصله چهار تا از خود، دارای باند هیدروژنی می‌باشد و این الگو در سراسر مارپیچ، غیر از چهار اسیدآمینه در دو انتهای آن تکرار شده‌است. صفحه‌های بتا: ساختار صفحه‌های بتا، ساختار دوم بسیارکشیده و چین‌دار می‌باشد. یکی از تفاوت‌های مهم صفحه‌های بتا با مارپیچ آلفا این است که اسیدآمینه‌هایی که معمولاً در ساختار اول زنجیره پروتئینی با فاصله زیاد از هم قرارگرفته‌اند، برای تشکیل این ساختار در مجاورت یکدیگر قرار می‌گیرند بنابراین صفحه‌های بتا تمایل به سختی داشته و انعطاف‌پذیری ناچیزی دارند. پیوندهای هیدروژنی بین‌رشته‌ای که میان گروه‌های CO یک رشته بتا و NH رشته بتای مجاور ایجاد می‌شوند، به صفحات بتا پایداری می‌بخشند و باعث می‌شوند که این صفحات ظاهری زیگزاگ داشته باشند. [*]ساختار سوم: حالت سه‌بعدی که پروتئین بعد از پیچش به خود می‌گیرد گفته می‌شود. [*]ساختار چهارم: حالت قرارگیری چند پروتئین در فضا کنار یکدیگر. بیشتر پروتئین‌ها از پیوند زنجیرهای پلی پپتیدی مشابه و یا متفاوت ساخته شده‌اند، اتصال بین زنجیرها توسط پیوندهای ضعیف تری برقرار می‌گردد. این ساختارترتیب قرارگرفتن زیر واحدهای یک پروتئین را شرح می‌دهد و نقش مهمی در توضیح چگونگی شرکت پروتئین در واکنش‌های شیمیایی دارد.