Himmler 22171 اشتراک گذاری ارسال شده در 10 مهر، ۱۳۹۰ برای مشاهده این محتوا لطفاً ثبت نام کنید یا وارد شوید. ورود یا ثبت نام موادی وجود دارند که ساختار شیمیایی آن‌ها عیناً مثل سوبسترای طبیعی یک آنزیم است. این امر ممکن است آن‌ها را قادر سازد تا با جایگاه فعال موجود روی آنزیم پیوند برقرار کنند و به همین دلیل از طریق کاهش تعداد جایگاه‌های فعال در دسترس سوبسترای اصلی، در کار آن‌ها اختلال ایجاد کند. این مواد بر سر اشغال جایگاه فعال با سوبسترا رقابت می‌کنند؛ بنابراین به عنوان مهارکننده‌های رقابتی شناخته می‌شوند. اثر مهارکننده رقابتی عبارت از افزایش Km است. با وجود این، اگر غلظت سوبسترا به اندازه کافی زیاد باشد، آثار مهارکننده را از بین خواهد برد و سرعت حداکثر واکنش آنزیمی (Vmax)به علت مهارکننده رقابتی، تحت تأثیر قرار نمی‌گیرد. مهارکننده‌های غیر رقابتی به جایگاه‌هایی به جز جایگاه‌های آنزیم متصل می‌شوند که در این صورت جایگاه فعال آنزیم برای سوبسترا آزاد می‌باشد، اما این مهارکننده‌ها شکل پروتئین را تغییر می‌دهند و بنابراین فعالیت کاتالیتیک جایگاه فعال را کاهش می‌دهند. Vmax کاهش می‌یابد، اما همان مقدار سوبسترا هنوز می‌تواند نصف فعالیت حداکثر تازه‌ای را به‌وجود آورد و این بدان معنی است که Km بدون تغییر باقی می‌ماند 1 لینک به دیدگاه
Himmler 22171 مالک اشتراک گذاری ارسال شده در 10 مهر، ۱۳۹۰ برای مشاهده این محتوا لطفاً ثبت نام کنید یا وارد شوید. ورود یا ثبت نام تنظیم آلوستریک یا کووالانت فعالیت آنزیم به پیوند برگشت پذیر مولکول‌های کوچکی از آنزیم گفته می‌شود که به جایگاه‌هایی به جز جایگاه‌های فعال می‌چسبند و منجر به تغییر شکل ساختار مولکول آنزیم می‌شوند. این تغییری که در شکل و توزیع بار (شارژ)رخ می‌دهد، منجر به تغییر (افزایش یا کاهش)میل ترکیبی آنزیم برای سوبستراها یا محصولاتش می‌شود که در نتیجه فعالیت آن‌ها دچار دگرگونی می‌شود. تنظیم کووالانتی شامل فسفوریلاسیون یا دفسفوریلاسیون یک آنزیم است که معمولاً شامل گروه OH یک باقیمانده سرین در زنجیره پلی‌پپتید می‌شود. اهمیت تنظیم کووالانتی در کنترل بعضی آنزیم از آنزیم‌های کلیدی گلیکولیز درخور اهمیت است. sportscience.ir برای مشاهده این محتوا لطفاً ثبت نام کنید یا وارد شوید. ورود یا ثبت نام 1 لینک به دیدگاه
ارسال های توصیه شده